Casein macht den Hauptanteil der Proteine in Käse und Quark aus. Zwar schmeckt es selbst nicht bitter, jedoch entstehen bei dessen Verdau im Magen auch Eiweißfragmente (Peptide), die bitter sind. Dies belegt erstmals eine Studie unter Führung des Leibniz-Instituts für Lebensmittel-Systembiologie an der Technischen Universität München (LSB). Die Studie lässt zudem annehmen, dass die bitteren Peptide in der Lage sind, die Säuresekretion von Magenzellen über deren zelleigene Bitterrezeptoren zu stimulieren. Ein Mechanismus, der laut Forschungsteam zur schon lange bekannten sättigenden Wirkung von Milcheiweiß beitragen könnte.

Magen
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Nicht nur der Darm, sondern auch der Magen ist an der hormonellen Hunger-Sättigungsregulation beteiligt. „Aus unseren eigenen, aber auch anderen Studien wissen wir, dass Bitterstoffe die Magensäuresekretion anregen, die Serotoninausschüttung aus Magenzellen erhöhen, die Magenentleerung verzögern sowie eine sättigende Wirkung entfalten können“, erklärt Studienleiterin Veronika Somoza. „Interessanterweise zählen auch Eiweißbausteine wie die bitter schmeckende Aminosäure L-Arginin zu den Bitterstoffen mit Sättigungseffekt“, so die Wissenschaftlerin weiter.

Dies brachte das Team um Veronika Somoza auf die Idee, zu prüfen, ob beim Casein-Verdau im Magen Peptide entstehen, die wie L-Arginin direkt auf Magenzellen wirken können.

Enzymatischer Verdau setzt Bitterstoffe frei

Hierzu nutzte das Team Schweine als Tiermodell, da deren Verdauungstrakt dem menschlichen sehr ähnelt. Wie die Untersuchungsergebnisse zeigen, entstehen beim natürlichen Casein-Verdau im Magen tatsächlich auch physiologisch relevante Mengen bitterer Peptide. „Dies konnten wir exemplarisch für fünf Peptide mit modernsten lebensmittelchemischen Analysemethoden und mithilfe von Sensoriktests nachweisen“, sagt Erstautor Phil Richter, der am LSB promoviert und maßgeblich zur Studie beigetragen hat.

Weitere molekularbiologische Untersuchungen des Teams belegen zudem, dass drei dieser Peptide in der Lage sind, in einem zellulären Testsystem die Säuresekretion menschlicher Magenzellen anzukurbeln. Die Peptide weisen eine Länge von sechs, acht und siebzehn Aminosäuren auf. Genexpressionsanalysen der Magenzellen und Knock-down-Experimente lassen zudem annehmen, dass die Peptide ihre Wirkung über zwei magenzelleigene Bitterrezeptortypen entfalten. Letztere finden sich auch auf der Zunge und sind dort für die Geschmackswahrnehmung von Bitterstoffen relevant.

Peptide und Bitterrezeptoren mit regulatorischem Potential

Veronika Somoza, Direktorin des LSB, folgert: „Unsere Ergebnisse sprechen dafür, dass die aus Casein freigesetzten bitteren Peptide bereits im Magen Regulationsmechanismen stimulieren, die für die sättigende Wirkung von Milchprotein mitverantwortlich sind. An diesen sind vermutlich auch zwei Bitterrezeptoren beteiligt.“ Laut der Leibniz-Direktorin seien nun klinische Studien erforderlich, die das regulatorische Potential solcher Peptide und auch das der extraoralen Bitterrezeptoren weiter prüfen. „Sollte sich unsere Hypothese bestätigen, wäre es denkbar, künftig gezielt nicht-bittere, wohlschmeckende Proteine für Lebensmittel zu nutzen, aus denen im Magen verstärkt bittere, aber sättigende Peptide freigesetzt werden. Diese könnten dabei helfen, die Nahrungsaufnahme zu regulieren und letztendlich ein gesundes Körpergewicht zu halten“, ergänzt Phil Richter.

Originalpublikation: Richter P et al. Bitter Peptides YFYPEL, VAPFPEVF, and YQEPVLGPVRGPFPIIV, Released during Gastric Digestion of Casein, Stimulate Mechanisms of Gastric Acid Secretion via Bitter Taste Receptors TAS2R16 and TAS2R38. J Agric Food Chem 2022; 70(37): 11591-11602. DOI: 10.1021/acs.jafc.2c05228.

Quelle: Leibniz-Institut für Lebensmittel-Systembiologie